Proteinler hücrenin en önemli organik maddelerinden birisidir. (Yunanca proteios, birinci derecede önemli). Proteinler canlılık olaylarının sürebilmesi için kesinlikle gerekli olan bileşiklerdir. Proteinlerin yapıtaşları amino asitlerdir.Her amino asitinde ortak olan özellik şudur. Bunlarda terminal bir amino grubu (— NH,) ve bir karboksil grubu (— COOH) ile birlikte C atomuna bağlı bir yan zincir (R) bulunur. Amino asitlerin ortak formülü (NH2 — CHR — COOH) dır. Bazı amino asitlerinde birden fazla amino ve karboksil gruplan bulunabilir. Amino asitler aynı anda hem amino grubu hem de karboksil grubu taşıdıklarından amfoter karakter gösterirler. Amino asitler birbirleri ile önce gelen amino asitin karboksil grubu sonra gelen amino asitin amino grubuna bir molekül su çıkacak şekilde bağlanır. Bu bağa peptid bağı (— NH — CO —) denir. Böylece iki amino asit birbiri ile birleşerek bir dipeptid, üç amino asit birleşerek bir tripeptid ve proteinleri yapacakları zamanda pek çoğu birleşerek polipeptidleri oluştururlar.
PROTEİNLERİN ÖZELLİKLERİ
Proteinlerin özellikleri içerdikleri amino asitlerinin sayısına, çeşidine ve amino asitlerin polipeptid zinciri üzerindeki sıralanışlarına bağlıdır. 20 çeşit amino asiti protein sentezi sırasında farklı sıralanmalarla çok çeşitli proteinleri oluştururlar. Amino asitlerin sıralanışındaki farklar nedeni ile her canlı organizma türü için özel olan protein tipleri vardır, birininki diğerine uymaz. Bu nedenle gerektiğinde bir türden diğer türe aktanlışlannda güçlükler çıkabilir. Örneğin, kan verilişi sırasında hastaya verilen kan uygun olmadığında şok ve ölüme, bazı bitkilerin polenleri solunum yolu ile alındığında alerjiye neden olabilirler. Bazen amino asitlerin sıralanışında bir amino asidin yer değiştirmiş olması ciddi bir hastalığa neden olur (orak anemisi).
Isıtma, yüksek basınç, asidite gibi etkenler proteinlerin zincir yapısını bozar. Bu olaya denatürasyon denir. Eğer etki hafifse normal koşula dönüşte yapı eski halini alabilir (renatürasyon). eğer etki kuvvetli ise değişiklik geri dönemez, tek yönlüdür (irreverzibl).
Amino asitlerin oluşturduğu polipeptid zinciri protein molekülünün primer yapısını oluşturur. Primer yapı bazı hallerde lineer (düz doğru şeklinde) olabilirse de çok kez katlanmalar ya da esas zincire dik yan zincirlenmeler biçiminde değişik olabilir. Buna proteinlerin sekonder yapısı denir. Globuler tip proteinlerde olduğu gibi, polipeptid zincirinin yün yumağını andırır şekilde katlanma bükülme ve çeşitli bağlanmalarla bir arada Tutuluşu da proteinlerin tersiyer yapısını oluşturur. Proteinlerin primer, sekonder ve tersliyer yapılarında yalnız bir polipeptid zinciri vardır. Eğer bir protein molekülünde iki veya daha fazla proteinlerin dördüncü (kuaterner) yapısından söz edilir. Bu iki ya da fazla polipeptid zinciri birbirine eşit veya eşit olmayabilir. Her iki durumda da zincirler zayıf bağlarla bağlanırlar. Örneğin, hemoglobin molekülünde 2 alfa ve 2 beta zinciri olmak üzere 4 polipeptid zinciri vardır ve 600 amino asidi yerleşmiştir. İnsülin de ise a zinciri 21, B zinciri 30 amino asit içerir.
Proteinlerin primer yapısındaki polipeptid zincirinde amino asitlerin sıralanışlarındaki bir değişikliğin ne kadar önemli bir sonuç doğurabileceği normal ve orak anemisi hemoglobinlerinin polipeptid zincirlerinin incelenmesinde görülür. Her iki hemoglobinde de P zincirleri üzerinde 146 amino asiti bulunur. Normal hemoglobinin P zincirleri üzerindeki amino asitlerin sıralanışı ile, çok önemli bir kan hastalığı olan orak anemisi hemoglobininin P zincirleri üzerindeki amino asitlerin sıralanışı birbirine eştir, fakat normal hemoglobinin P zincirlerinin NH3 ucundaki 6. amino asiti glutamik asit olduğu halde, orak anemisi mutantında bu yerde valin bulunur.Her iki hemoglobinin a zincirleri üzerindeki amino asit sırası ile P zincirleri üzerindeki diğer 145 amino asit sırası aynı olduğu halde moleküldeki bu bir amino asit değişikliği önemli bir hastalık olarak ortaya çıkar.
NORMAL HEMOGLOBİN
NH3 – valin – histidin – lösin – treonin – prolin – glutamik -asit glutamik asit –
Orak Anemisi Hemoglobini
NH3 Valin – lösin – treonin – prolin – valin – glutamik asit
Proteinin primer yapısındaki amino asitlerin sıralanışındaki bu fark protein molekülünün şeklini değiştirir. Molekülün şeklinin değişmesi onun hem’e (Fe porfirin) ve kan dolaşımı sırasında da moleküler oksijene bağlanmasını engeller.
Protein molekülünün primer yapısındaki bu türlü bir amino asiti yer değişikliği her zaman bu kadar ciddi bir sonuç doğurmayabilir. Örneğin insanda solunum proteinlerinden olan sitokrom c deki 104 amino asitten 30—40 kadarı değişik sıralanabilir ve bu farklı sıralanış bu proteinlerin fonksiyonlarmda bir değişiklik yapmaz. Görüldüğü gibi bu iki örnek, protein moleküllerinin üç boyutlu yapısının moleküllerin fizyolojik etkinliklerinin önemi yönünden ilginçtir.
PROTEİNLERİN BAĞLARI
Proteinlerin yapısında çeşitli bağlanma tipleri vardır. Polipeptid zinciri primer yapıda —S—S— köprüleri ya da kovalent ballarla bağlanır. Proteinler ikinci ve üçüncü yapılarında iyonik ya da elektrostatik bağlar, hidrojen bağları, ayrıca yan zincirler arasında van der Waals kuvvetleri gibi zayıf bağlarla bağlanırlar.
Proteinlerin bir başka özelliği de taşıdıkları elektrik yüklerine göre davra-nışlarıdır. Proteinler uçlarındaki — NH3 ve COO yüklü gruplarından başka, dikarbosilik ve diamino-amino asitler de içerdiklerinden asit bir ortamda proteinin amino grupları hidrojen iyonu kazanır ve baz gibi reaksiyon gösterir —NH2 , H ,NH3. Alkali bir ortamda bunun tersi olur ve karboksil grupları iyonlarına ayrılır -COOH COO + H
Her proteinin belli bir pH’da taşıdığı (+) ve (-) elektrik yüklerinin toplamı birbirine eşit yani sıfır oIur. Bu pH ya proteinin izoelektrik noktası denir. İzoelektrik noktada olan bir protein eğer bir elektrik alanına yerleştirilirse bu pH da hiç bir kutba doğru hareket etmez. Oysa izoelektrik noktasının altındaki pH da bu protein katoda, yüksek Ph da anoda göçer. Bu göçüş elektroforez olarak isimlendirilir.
Proteinler hidrolizlendiklerinde pepton, polipeptid ve amino asitlerine ayrılırlar. Proteinler biçimlerine göre ya ipliksi (fibrilli) ya da küresel olurlar. Proteinlerin çoğu küresel (globuler) tiptedir, çünkü molekül uzunluğu boyunca çeşitli yerlerinden katlanır ve böylece globuler bir yapı oluşturur.
Proteinler basit ve bileşik proteinler olmak üzere ikiye ayrılırlar.
BASİT PROTEİNLER
Hidrolizlendiklerinde yalnız amino asitlere davranılırlar. Bu gruba giren proteinler albuminler, globulinler, histon ve protaminler, gluteinler ve skleroproteinlerdir.
Albuminler hayvan ve bitki hücrelerinde fazla miktarda bulunur, suda erir, ısıtılınca pıhtılaşırlar. Albuminlere örnek olarak ovalbumin, serum albumin, laktalbumin, ve insülin sayılabilir.
Globulinler suda çok az erir veya hiç erimez, doğal tuz çözeltisinde erir, ısıtılınca pıhtılaşırlar. Bunlardan bazıları serum globulin, miyozin ve legü- mindir.
Histon ve Protaminler bunlara bazik proteinler de denir, lisin arginin, histidin gibi fazla amino grubu taşıyan amino asitlerce zengindirler.
Bu her iki tip protein de hayvan hücrelerinin nukleuslarında nukleik asitlere bağlı olarak bulunurlar. . .
Gluteinler suda erimez fakat sulu asit ve alkali çözeltilerinde erirler. Buğday, arpa ve pirinç tanelerinde bulunan proteinlerin bazıları bu gruptandır.
Skleroproteinler bu gruba giren proteinler erimeyen ve heterojen olan fibrilli yapıdaki hayvansal proteinlerdir. Kollagenler, elastin, keratin gibi.
BİLEŞİK PROTEİNLER
Bileşik proteinler basit proteinlerin prostetik grup adı verilen başka bir madde ile birleşmesi sonucu oluşurlar. Hidrolizlendiklerinde amino asitleri ile amino asit olmayan maddelere ayrılırlar. Bileşik proteinler arasında nukleoproteinler, mukoprotein veya glikoproteinler, fosfoproteinler, metaloproteinler (kromoproteinler) ve (lipoproteinler) sayılabilir.
Nukleoproteinler de histon ya da protamin gibi bazik proteinler prostetik grup olarak nukleik asitlerle birleşirler, böylece nukleoproteinler oluşur.
Mukoproteinler (Glikoproteinler) de basit proteinler prostetik grup olarak karbonhidratlarla, genellikle polisaİtkaridlerle birleşirler. Sığır pankreasından salman deoksiribonukleaz (DNAz), ribonukleaz (RNAz), plazma hücrelerinin saldığı immünoglobulinler gibi çeşitli albumin ve globulinler aslında mukoproteindirler. Kan grupları proteinleri, tükürük bezi ve radirim sisteminin mukus bezleri salgıları da bu tip proteinler sınıfına girer.
Fosfoproteinler de prostetik grup fosfatlardır. Pepsin, kazein ve vitellin bu gruba girer
Lipoproteinler dokuların ortak olan yapıtaşlarıdır. Bunlarda prostetik grup olarak lipid, protein molekülüne bağlanır (örtülü lipid). Lipoproteinler çeşitli hücresel zarlarda, nukleusda ve kanda bulunurlar.
Metaloproteinler (Kromoproteinler) de basit proteinler prostetik grup olarak metal molekülleri ile birleşirler. Kromoprotein adı renkli olduklarından verilmiştir. Bunlar arasında en iyi bilineni hemoglobindir.
(porfirin + hem), prostetik grup olarak Fe (demir) içerir. Hemosiyanin ve kloro- kruorinlerde prostetik grup Cu (bakır), klorofilde Mg (magnezyum) dur. Renkli sitokromlar, flavoproteinler ve miyoglobinler de bu gruba girer.
